原位化學(xué)交聯(lián)可以解碼細(xì)胞中蛋白質(zhì)動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)策略
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近日,中國(guó)科學(xué)院大連化學(xué)物理研究所研究員趙群和研究員張麗華等與中國(guó)科學(xué)院精密測(cè)量科學(xué)技術(shù)創(chuàng)新研究院副研究員龔洲合作,提出了利用原位化學(xué)交聯(lián)—質(zhì)譜技術(shù),解碼細(xì)胞中蛋白質(zhì)動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)的策略。
該策略將AlphaFold2的結(jié)構(gòu)作為先驗(yàn)信息,結(jié)合in vivo XL-MS數(shù)據(jù)與多種結(jié)構(gòu)計(jì)算方法評(píng)估結(jié)構(gòu)與交聯(lián)信息的匹配度,重構(gòu)了細(xì)胞內(nèi)多種蛋白質(zhì),尤其是多結(jié)構(gòu)域蛋白質(zhì)和固有無(wú)序蛋白質(zhì)(IDP)的原位動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu),為深入研究蛋白質(zhì)在細(xì)胞微環(huán)境中發(fā)揮功能的分子機(jī)制提供技術(shù)支撐。相關(guān)成果發(fā)表在《德國(guó)應(yīng)用化學(xué)》上。
活細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)的原位動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)對(duì)于揭示其生物學(xué)功能至關(guān)重要。隨著深度學(xué)習(xí)算法助力蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè)的發(fā)展迭代,AlphaFold2實(shí)現(xiàn)了對(duì)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的全面預(yù)測(cè),然而該方法對(duì)柔性區(qū)域的結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè)仍面臨挑戰(zhàn)。近年來(lái),in vivo XL-MS以高通量、高靈敏,且對(duì)蛋白質(zhì)純度要求低等優(yōu)勢(shì),在解析活細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)的原位動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)方面展示出重要潛力。
本工作中,針對(duì)多結(jié)構(gòu)域蛋白質(zhì),研究團(tuán)隊(duì)提出了將結(jié)構(gòu)域作為整體,利用結(jié)構(gòu)域間的XL-MS數(shù)據(jù)對(duì)細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)建模,實(shí)現(xiàn)了三種多結(jié)構(gòu)域蛋白質(zhì)——鈣調(diào)蛋白、hnRNP A1和hnRNP D0在細(xì)胞內(nèi)的動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)表征。此外,針對(duì)IDP,研究團(tuán)隊(duì)提出了兩種互補(bǔ)的結(jié)構(gòu)表征策略:一是將XL-MS信息直接轉(zhuǎn)換為距離約束用于IDP的結(jié)構(gòu)計(jì)算,二是首先使用全原子分子動(dòng)力學(xué)模擬進(jìn)行無(wú)偏采樣,然后基于XL-MS數(shù)據(jù)對(duì)采樣結(jié)構(gòu)進(jìn)行評(píng)估和篩選。利用這兩種策略,研究團(tuán)隊(duì)解碼了高遷移率組蛋白HMG-I/Y和HMG-17在細(xì)胞內(nèi)的動(dòng)態(tài)系綜構(gòu)象。
相關(guān)論文信息:https://doi.org/10.1002/anie.202301345
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